Abstract (deu)
Protein-Phosphorylierung ist ein Schlüsselmechanismus in der Regulation vieler biologischer Prozesse, sowohl in der Entwicklungssteuerung als auch bei der Stressantwort. Die Signalweiterleitung durch Kaskaden aus Mitogen-aktivierte Proteinkinasen (MAPK) ist in eukaryotischen Organismen weit verbreitet. Diese Module sind in Pflanzen besonders bei Stress-Signaltransduktion und bei der pflanzlichen Entwicklung aktiv. Jüngste Forschungsergebnisse verlinken die MAPK-Signaltransduktion mit der Musterbildung der Epidermis. Protein-Phosphatasen vom Typ 2C (PP2C), welche bereits als Regulatoren von MAPK bekannt sind, bilden in der Modellpflanze Arabidopsis die größte Familie unter den Phosphatasen. Bisher wurden jedoch nur wenige PP2C charakterisiert.
Diese Studie beschreibt eine neue PP2C namens STOPP, welche spezifisch in Spaltöffnungszellen (Stomata) exprimiert wird und entwicklungsgesteuerte MAPK negativ reguliert. STOPP inaktiviert diese MAPK, blockiert die Zelldifferenzierung und induziert die Anhäufung von Stomata. Stomata kontrollieren den Austausch von Sauerstoff, Kohlendioxid und Wasserdampf mit der Atmosphäre und sind daher für das globale Ökosystem unerlässlich. Diese Studie belegt die Bedeutung des STOPP/MAPK Moduls in der Regulation der Epidermisentwicklung und –differenzierung. Die Ergebnisse lassen den Schluss zu, dass STOPP die MAPK während der Zelldifferenzierung kontrolliert und wahrscheinlich dadurch den Zellzyklus steuert. Diese Arbeit liefert einen äußerst wertvollen Beitrag zum Verständnis der Zellzyklusregulation und Zellentwicklung.