Nahrungsmittelallergie ist eine IgE-vermittelte Reaktion gegen Nahrungsmittelproteine. Die Symptome reichen von Urtikaria, Angioödem, Rhinitis, Asthma, Erbrechen und Diarrhoe bis zum lebensbedrohlichen anaphylaktischen Schock.
Die Hauptallergenquellen für Nahrungsmittelallergene sind Milch, Eier, Erdnüsse, Baumnüsse, Meeresfrüchte, Krustentiere, Soja und Weizen.
2,3% der Kinder und 0,4 bis 1,4% der Erwachsenen sind von Nussallergien betroffen.
Wichtige Nussallergene sind 2S Albumine, Cupine und nicht-spezifische Lipidtransferproteine. Diese Allergene sind hitzestabil und resistent gegenüber proteolytischem Verdau.
In dieser Masterarbeit wurden Reinigungsprotokolle für die 2S Albumine der Erdnuss (Ara h 6) und der Walnuss (Jug r 1) etabliert. Für die Reinigung wurden unterschiedliche Chromatographiemethoden verwendet.
Die aufgereinigten Allergene wurden mit folgenden Methoden charakterisiert: SDS-PAGE, 2D-Elektrophorese, Massenspektrometrie, Immunblot und IgE-ELISA. Weiters wurde die IgE-Kreuzreaktivität zwischen 2S Albuminen der Haselnuss und der Walnuss untersucht.
20 Patientenseren wurden auf ihre IgE-Bindung an 2S Albumine der Walnuss, Erdnuss, Haselnuss und Paranuss getestet. 18 der 20 getesteten Seren zeigten IgE-Bindung zu Jug r 1/2, 15 reagierten auf Cor a 14, je 10 reagierten auf Ara h 2/6 und Ber e 1, 7 von 8 getesteten Seren reagierten auf Jug r 1/3.
Die Kreuzreaktion zwischen Cor a 14 und Jug r 1 wurde mit ausgewählten Patientenseren getestet. Die IgE-Kreuzreaktivität ist patientenspezifisch und liegt im Bereich von 17 bis 100%.
Die Untersuchung der Kreuzreaktivität zwischen Allergenen einer Proteinfamilie aus verschiedenen Allergenquellen kann zum verbesserten Risikomanagement einer Nahrungsmittelallergie beitragen.

Food allergy is an IgE-mediated adverse reaction to food proteins leading to symptoms like urticaria, angioœdema, rhinitis, asthma, emesis, diarrhoea or life-threatening anaphylactic shock.
The main allergen sources in food allergy are milk, eggs, peanut, tree nuts, seafood, shellfish, soy and wheat.
About 2.3% of children and 0.4 to 1.4% of adults are affected by tree nut or peanut allergy.
Important nut allergens are 2S albumins, cupins and non-specific lipid transfer proteins. They are resistant to heat treatment and protease digestion and an allergic reaction elicted by them leads to severe symptoms.
In this master thesis purification protocols for the 2S albumins of walnut (Jug r 1) and peanut (Ara h 6) were established. For purification different chromatography methods were used. The purified allergens were characterized by SDS-PAGE, 2D-electrophoresis, mass spectrometry, immunoblot and IgE-ELISA. Furthermore cross-reactivity between 2S albumins from hazelnut and walnut was investigated by IgE-Inhibition ELISA.
Twenty sera of patients allergic to walnut were tested for their IgE-binding to 2S albumins of walnut, peanut, hazelnut and Brazil nut. Eighteen out of the 20 tested sera reacted to Jug r 1/2, 15 out of 20 to Cor a 14, 10 out of 20 to Ara h 2/6 and Ber e 1 each, and 7 out of 8 tested sera reacted to Jug r 1/3.
Using IgE-Inhibition ELISA cross-reactivity between Cor a 14 and Jug r 1 was tested using selected patients’ sera. The range of cross-reactivity was found to be patient specific, overall ranging from 17 to 100%.
The investigation of cross-reactivity between allergens from the same protein family and different allergen sources can contribute to improved allergenic risk management.