Title (eng)
Investigation of PRI as novel approach in structural determination of globular proteins
Parallel title (deu)
Studie zu PRI als neue Methode der strukturellen Bestimmung globulärer Proteine
Author
Andreas Prattinger
Advisor
Robert Konrat
Assessor
Robert Konrat
Abstract (deu)
NMR-Spektroskopie ist ein gut etabliertes und wichtiges Werkzeug der Strukturbiologie. Hierbei ist diese nicht beschränkt auf eine Methode, sondern ist viel mehr die Basis für eine Vielzahl an sich stets weiterentwickelnden Experimenten. Einige dieser Experimente nutzen PRE (paramagnetic relaxation enhancement). PRE ist ein Effekt welcher paramagnetischen Molekülen entspringt und hierbei das Relaxationsverhalten von umliegenden Spins beeinflusst. Dies wurde bereits in der NMR-spektroskopie zur Strukturbestimmung wie auch zur Untersuchung von gering besiedelten Zuständen von Proteinen eingesetzt. PRE stellt eine bedeutende Ergänzung zu auf NOE-basierenden Methoden der Strukturbestimmung dar, da Information von signifikant längeren Distanzen ermittelt werden kann. In jüngster Zeit entwickelte sich diese Methode durch die Einführung mehrerer paramagnetischer Zentren innerhalb des zu messenden Moleküls weiter. Es konnte aufgezeigt werden, dass ein Spin innerhalb des Wirkungsradius mehrerer paramagnetischer Entitäten einem Effekt ausgesetzt ist welcher nicht gleich der Summe der Einzeleffekte ist. Diese Differenz entsteht aufgrund von Dipol-Dipol Cross-Korrelation der paramagnetischen Labels und des betroffenen Protons.
PRI (paramagnetic relaxation interference) wurde bereits erfolgreich verwendet um strukturelle Korrelation in IDPs (intrinsically disordered proteins) zu untersuchen. Das Ziel dieser Arbeit ist nun diese Methode an globulären Proteinen zu testen und die daraus gewonnen Daten zu evaluieren. Um die Genauigkeit wie auch die Gültigkeit von PRIs zu determinieren wurden unterschiedliche biologische Systeme verwendet. Die Anwendbarkeit wurde getestet mittels GB1, NGAL und Brca1 gebunden an ein MAX Homodimer.
Keywords (deu)
NMRPRIPREglobuläre ProteineGB1NGALLCN2Brca1MAX
Subject (deu)
Type (deu)
Persistent identifier
https://phaidra.univie.ac.at/o:1338422
rdau:P60550 (deu)
89 Seiten : Illustrationen, Diagramme
Number of pages
89
Association (deu)
Title (eng)
Investigation of PRI as novel approach in structural determination of globular proteins
Parallel title (deu)
Studie zu PRI als neue Methode der strukturellen Bestimmung globulärer Proteine
Author
Andreas Prattinger
Abstract (deu)
NMR-Spektroskopie ist ein gut etabliertes und wichtiges Werkzeug der Strukturbiologie. Hierbei ist diese nicht beschränkt auf eine Methode, sondern ist viel mehr die Basis für eine Vielzahl an sich stets weiterentwickelnden Experimenten. Einige dieser Experimente nutzen PRE (paramagnetic relaxation enhancement). PRE ist ein Effekt welcher paramagnetischen Molekülen entspringt und hierbei das Relaxationsverhalten von umliegenden Spins beeinflusst. Dies wurde bereits in der NMR-spektroskopie zur Strukturbestimmung wie auch zur Untersuchung von gering besiedelten Zuständen von Proteinen eingesetzt. PRE stellt eine bedeutende Ergänzung zu auf NOE-basierenden Methoden der Strukturbestimmung dar, da Information von signifikant längeren Distanzen ermittelt werden kann. In jüngster Zeit entwickelte sich diese Methode durch die Einführung mehrerer paramagnetischer Zentren innerhalb des zu messenden Moleküls weiter. Es konnte aufgezeigt werden, dass ein Spin innerhalb des Wirkungsradius mehrerer paramagnetischer Entitäten einem Effekt ausgesetzt ist welcher nicht gleich der Summe der Einzeleffekte ist. Diese Differenz entsteht aufgrund von Dipol-Dipol Cross-Korrelation der paramagnetischen Labels und des betroffenen Protons.
PRI (paramagnetic relaxation interference) wurde bereits erfolgreich verwendet um strukturelle Korrelation in IDPs (intrinsically disordered proteins) zu untersuchen. Das Ziel dieser Arbeit ist nun diese Methode an globulären Proteinen zu testen und die daraus gewonnen Daten zu evaluieren. Um die Genauigkeit wie auch die Gültigkeit von PRIs zu determinieren wurden unterschiedliche biologische Systeme verwendet. Die Anwendbarkeit wurde getestet mittels GB1, NGAL und Brca1 gebunden an ein MAX Homodimer.
Keywords (deu)
NMRPRIPREglobuläre ProteineGB1NGALLCN2Brca1MAX
Subject (deu)
Type (deu)
Persistent identifier
https://phaidra.univie.ac.at/o:1338423
Number of pages
89
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