Die essenzielle Rolle des Taurin Transporter besteht darin, die Säure zur jeweiligen Stelle zu befördern. Das Ziel dieser Dissertation ist es daher, anhand von Homology Modelling und Ligand Docking Kenntnisse über die Interaktionsmechanismen des Taurins mit seinem Transporter zu erlangen. Eine intensive Analyse unternommen, welche die Definition der transmembranen Domänen in Verbindung mit den umschlossenen Helices, anstrebte. Um einen Zusammenhang herstellen zu können, wurden hierfür sowohl Theorie als auch Resultate basierend auf Vorhersagetools und Sequenzalignments miteinander verknüpft. Das Template wurde schlussendlich nicht nur auf Basis verschiedener Sequenzalignments der gebotenen Kristallstrukturen der SLC Anhänger, sondern auch auf Basis der Protein-Data-Bank codes für Leucine-Transporter, Sodium-dependent-dopamin-Transporter und des humarn-Serotonin-Transporter, selektiert. Letzteres wurde für das weitere Modelling herangezogen, da hier eine sehr hohe Sequenzidentität festgestellt werden konnte. Die MODELLER Software wurde für die Erstellung der 3D Modelle eingesetzt, während die Untersuchung von Ramachandran-Plots mithilfe von Molecular-Operating-Environment die letzte Selektion gewährleistete. Der Validierungsprozess charakterisiert sich durch eine Analyse elektrostatischer Potenziale und transmembraner Helices und ihren polaren Aminosäureresten. Im Zuge einer Dockingstudie wurden schlussendlich aktive Liganden an das erstellte 3D Modell gedockt. Schlussendlich wurden daraus hervorgegangen Posen in Gruppen geclustert- ein Prozess, welcher erlaubt, elementare Schlüsse über Bindungsposen und Aminosäuren, welche im Bindungsmechanismus involviert sind, zu ziehen. Unglücklicherweise konnte kein deutliches Bild gewonnen werden, welches erlaubt, die Leistungsunterschiede der angedockten Liganden mit ihren Andockwerten in Zusammenhang zu bringen.

In this context, the essential role of the taurine transporter is marked by the transport of the acid to the respective location. The aim of this thesis was to gain insights into the underlying mechanisms of the interaction of taurine with its transporter by means of protein homology modelling and ligand docking. An intensive analysis was carried out to explore the definition of the transmembrane domains in conjunction with the enclosed helices. To establish a connection, theoretical knowledge and the results based on prediction tools and sequence alignment were combined. Finally, a template was selected taking into account not only diverse sequence alignments of the provided crystal structures, but also the Protein-Data-Bank codes for Leucine-Transporter, Sodium-dependent-dopamine-Transporter, and human-Serotonin-Transporter. The latter was then selected for further steps of modelling because it demonstrated a high sequence identity. The MODELLER software was used for the establishment of 3D models, and the final selection was based on the examination of Ramachandran plots by the aid of Molecular-Operating-Environment. The validation process is marked by an analysis of electrostatic potentials and transmembrane helices and their respective polar amino acid residues. Finally, in the course of a docking study, active ligands were docked on the created 3D model. Subsequently, the arising poses were clustered into groups – a process that allows conclusions on binding poses and amino acids, which are involved in the binding mechanism. Unfortunately, no clear picture could be obtained which allows to link the activity differences of the ligands docked to their docking scores.